Un equipo de investigadores ha desentrañado el mecanismo por el cual la proteína TRIM25, un regulador clave del sistema inmune, se une al ARN viral, lo que podría abrir nuevas vías para mejorar las defensas contra infecciones virales. TRIM25, conocida por su función en la respuesta inmune innata, actúa como una ligasa E3 que ayuda a marcar proteínas virales para su destrucción, pero su mecanismo de unión al ARN no estaba bien comprendido hasta ahora.
Los científicos utilizaron diversas técnicas avanzadas para identificar los residuos clave que permiten a TRIM25 unirse al ARN y desarrollaron un mutante que, aunque mantiene su estructura, ya no puede unirse a estos ácidos nucleicos. Al analizar las células infectadas con virus, confirmaron que la unión de TRIM25 al ARN es fundamental para su actividad antiviral.
Este avance podría tener aplicaciones importantes para desarrollar nuevas estrategias terapéuticas contra virus de ARN, que incluyen patógenos como el virus de la gripe, el Zika y el SARS-CoV-2.
Álvarez, L., Haubrich, K., Iselin, L. et al. The molecular dissection of TRIM25’s RNA-binding mechanism provides key insights into its antiviral activity. Nat Commun 15, 8485 (2024). https://doi.org/10.1038/s41467-024-52918-x
